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Detalhes do Documento


DISSERTAÇÃO DE MESTRADO
Título Original (PT):
SIMULAÇÃO COMPUTACIONAL DO ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS UTILIZANDO O MODELO HP
Autor:
MARTINS DA SILVA, PAULA
Email:
educapaula@fc.unesp.br
Instituição:
UNIVERSIDADE ESTADUAL PAULISTA JÚLIO DE MESQUITA FILHO (UNESP) - BRASIL
Unidade:
FACULDADE DE CIÊNCIAS (FC) - BAURU - SP
Local de Publicação:
BAURU
Data de Publicação:
2009
Área:
MULTIDISCIPLINAR
Área de Concentração:
MATERIAIS
Titulação:
MESTRE(A) EM MATERIAIS
Orientador:
Dr. SOUZA, AGUINALDO ROBINSON DE
Banca Examinadora:
♠ Dr. SOUZA, AGUINALDO ROBINSON DE
♠ Dr. SAMBRANO, JULIO RICARDO
♠ Dr. CALIRI, ANTONIO
Data de Defesa:
03/08/2009
Palavras-Chave (PT):
♠ ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS
♠ MODELO HP
♠ SIMULAÇÃO COMPUTACIONAL
Resumo Original (PT):
COMPREENDER COMO A SEQÜÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DE UMA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FUNCIONALIDADE BIOLÓGICA É DE GRANDE IMPORTÂNCIA CONCEITUAL E PRÁTICA COMO, POR EXEMPLO, NO PROJETO DE NOVAS DROGAS. AS PROTEÍNAS CONSISTEM EM POLIPEPTÍDIOS COMPOSTA POR 20 L- AMINOÁCIDOS DIFERENTES, (FORMADOS PELOS ÁTOMOS DE HIDROGÊNIO, CARBONO, NITROGÊNIO E OXIGÊNIO) LIGADOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. O QUE TORNA AS PROTEÍNAS DIFERENTES NÃO É O NÚMERO DE AMINOÁCIDOS, MAS A SEQÜÊNCIA DELES NA CADEIA POLIPEPTÍDICA. NO PRESENTE TRABALHO, APRESENTAMOS UMA SIMULAÇÃO COMPUTACIONAL, COM UM MODELO SIMPLES, PARA A ENUMERAÇÃO EXATA DE TODAS AS CONFORMAÇÕES POSSÍVEIS EM UMA REDE QUADRADA PARA N = 1 A 17 MONÔMEROS. RESULTADOS MOSTRAM QUE 2.155.667 CONFORMAÇÕES DIFERENTES SÃO POSSÍVEIS. NESTE TRABALHO, CONFIRMAMOS ESTES RESULTADOS E ATRIBUÍMOS AOS SÍTIOS DA REDE QUADRADA OS MONÔMEROS NO MODELO QUE FORAM USADOS PARA COMPUTAR O NÚMERO DE CONTATOS ENTRE OS MONÔMEROS, DISTRIBUIÇÃO DA ENERGIA CONFIGURACIONAL, DISTÂNCIA EM RELAÇÃO A FREQÜÊNCIA RELATIVA DE TODAS AS CONFORMAÇÕES, CONTATO TOPOLÓGICO DE LONGO ALCANCE, APLICAMOS E COMPARAMOS OS RESULTADOS DAS SIMULAÇÕES DO MODELO COM SEQÜÊNCIAS DE EPITOPOS.
Título (EN):
ENGLISH
Palavras-Chave (EN):
♠ COMPUTER SIMULATION
♠ HP MODEL
♠ PROTEIN FOLDING
Resumo Original (EN):
THE UNDERSTANDING OF HOW THE AMINO ACIDS SEQUENCE DETERMINE THE PROTEIN BIOLOGICAL FUNCTIONALITY IS ONE OF THE MOST PRACTICAL AND CONCEPTUAL CHALLENGE AS, FOR EXAMPLE, IN THE DEVELOPMENT OF NEW DRUGS. THE PROTEIN MOLECULE CONSIST OF A LONG CHAIN OF POLYPEPTIDES COMPOSED OF 20 DIFFERENT AMINO ACIDS (ESSENTIALLY FORMED BY CARBON, OXYGEN, NITROGEN, AND HYDROGEN ATOMS) LINKED TOGETHER BY PEPTIDE CHEMICAL BONDS. WHAT MAKES PROTEINS DIFFERENT IS NOT THE NUMBER OF AMINO ACIDS IN THE CHAIN BUT THE AMINO ACID SEQUENCE ALONG THE CHAIN. IN THE PRESENT WORK WE PRESENT A COMPUTER SIMULATION OF A SIMPLE PROTEIN MODEL, USING THE TECHNIQUE OF EXACT ENUMERATION OVER ALL THE POSSIBLE CONFORMATIONS IN THE SQUARE LATTICE TO A SEQUENCE OF N = 1 TO 17 MONOMERS. THE RESULTS INDICATE THAT WE CAN FOUND 2.155.667 DIFFERENT POSSIBLE CONFORMATIONS. WE PRESENT THE RESULS FOR THE CARTESIAN COORDINATES OF ALL THE MONOMERS ALONG THE CHAIN AND COMPUTED THE MONOMER-MONOMER CONTACTS, THE CONFIGURATIONAL ENERGY, THE LONG-RANGE TOPOLOGICAL CONTACT AND A POSSIBLE APPLICATION OF THE HP MODEL FOR A VARIETY OF EPITOPES SEQUENCES.
Arquivo:
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Tamanho:
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Tempo Estimado Para Download:
1 MINUTO(S) (VELOCIDADE DE CONEXÃO DE 56 Kb/s)
Criado:
29/10/2009 ÀS 09:05:22
Atualizado:
29/10/2009 ÀS 09:05:22
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Última Visita em :
13/04/2024 ÀS 10:03:04
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04/03/2014 ÀS 15:50:16
       
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